Die Forschungsgruppenleiterin am Max-Planck-Institut (MPI) für biophysikalische Chemie erhält Fördermittel des Europäischen Forschungsrates (ERC) in Höhe von 2,4 Millionen Euro für die nächsten fünf Jahre. Mithilfe dieser Finanzierung möchte die Physikochemikerin mit ihrem Team zwei Methoden kombinieren: die Kernspinresonanz (NMR)- und die Elektronenspinresonanz (ESR)-Spektroskopie. Die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler wollen so empfindlichere und höher aufgelöste Techniken entwickeln, um beispielsweise Wechselwirkungen zwischen Proteinen und Medikamenten zu untersuchen.
Wie regulieren Proteine biologische Prozesse in unserem Körper? Wie werden sie aktiviert und wie gehemmt? Und wo setzen Medikamente bei Biomolekülen an? Um diese Vorgänge auf molekularer Ebene besser beobachten zu können, möchten Bennati und ihr Team Techniken in der NMR- und ESR-Spektroskopie weiterentwickeln: „Die magnetische Resonanz zählt zu den wichtigsten Methoden in den Naturwissenschaften, um die Struktur und die Funktion von Molekülen zu untersuchen. Die beiden Verfahren sind aber oft nicht empfindlich genug, um uns alle Antworten zu liefern“, erklärt Bennati, die eine unabhängige Forschungsgruppe am MPI für biophysikalische Chemie leitet und Professorin an der Fakultät Chemie der Universität Göttingen ist.
Eines der Proteine im Fokus der Forschung ist die Ribonukleotid-Reduktase (RNR), die dabei hilft, lebensnotwendige Bausteine für unsere Erbinformation herzustellen. Bennati will aufklären, wie die RNR aktiviert und gehemmt wird. Da die RNR auch ein wichtiges Ziel für Krebsmedikamente ist, könnte dieses Wissen dazu beitragen, neue Wirkstoffe zu entwickeln. „Unser Labor verfügt über die geeignete Expertise und hochmoderne ESR- und NMR-Instrumente, um tiefere Einblicke in solche Regulationsmechanismen zu gewinnen“, hebt die Wissenschaftlerin hervor.
Ein Phänomen, zwei unterschiedliche Verfahren
Die ESR- und NMR-Spektroskopie beruhen auf dem Phänomen der magnetischen Resonanz. Dieses tritt auf, weil Elektronen und Atomkerne einen Drehimpuls (Spin) haben und sich deshalb an starken Magnetfeldern ausrichten. Die NMR-Spektroskopie nutzt aus, dass sich verschiedene Atomkerne unter dem Einfluss starker Magnetfelder unterschiedlich verhalten. Dies lässt Rückschlüsse auf die benachbarten Atome und damit die Struktur von Biomolekülen zu.
Auch ungepaarte Elektronen sind magnetisch aktiv und dienen Forschenden als hochempfindliche Sonden. Darauf fußt das Verfahren der ESR-Spektroskopie. Zwar eignen sich für letztere Methode nur Moleküle mit ungepaarten Elektronen. Dafür sind die Messungen aber um drei Größenordnungen empfindlicher als in der NMR-Spektroskopie.
Bennati und ihr Team versuchen, das Beste aus diesen beiden Welten zu vereinen: Sie verwenden ESR-basierte Verfahren und messen gleichzeitig Resonanzsignale der Atomkerne. Und sie nutzen NMR-basierte Verfahren, fügen aber Moleküle hinzu, deren ungepaarte Elektronen die Methode sensitiver machen. „Auf den Punkt gebracht: Wir nutzen NMR-Methoden, um ESR zu verbessern und umgekehrt“, fasst die Physikochemikerin zusammen. „Dank des bewilligten ERC Advanced Grants können wir nun neue Strategien entwickeln, um magnetische Resonanzsignale zu verstärken und so eine höhere Auflösung und Empfindlichkeit erreichen.“
Kontakt
Prof. Dr. Marina Bennati
Leiterin der Forschungsgruppe Elektronenspinresonanz-Spektroskopie
+49 551 201-1911
marina.bennati@...
Dr. Carmen Rotte
Leiterin der Presse- und Öffentlichkeitsarbeit
+49 55 1201-1304
carmen.rotte@...
